Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. 2019; 1: 17-22
ПРОТИВОГРИБКОВАЯ АКТИВНОСТЬ СЫВОРОТКИ КРОВИ ЧЕЛОВЕКА И НЕКОТОРЫХ МЛЕКОПИТАЮЩИХ
https://doi.org/10.36233/0372-9311-2019-1-17-22Аннотация
Цель. Оценка активности цельной сыворотки человека и фракции ее антимикробных пептидов против клинически значимых дрожжей и сравнение этих показателей у разных видов млекопитающих. Материалы и методы. В исследовании использовали пуловые образцы человеческой, бычьей, кроличьей и мышиной сыворотки; культуры дрожжей Candida albicans, Rhodotorula mucilaginosa, Malassezia furfur, Cryptococcus neoformans, Geotrichum candidum, Trichosporon cutaneum, Saccharomyces cerevisiae. Фракции антимикробных (поли)пептидов (АМП-фракции) получали путем фильтрации сывороток через молекулярные фильтры с диаметром пор 100 кДа. Активность сывороток и их АМП-фракций оценивали спектрофотометрическим методом. Результаты. Установлено, что активность цельных сывороток млекопитающих варьировала в пределах 73 — 89% независимо от рода дрожжей, тогда как активность АМП-фракций варьировала более значительно. Так, наименьшую чувствительность к АМП-фракциям сывороток проявляли дрожжи M. furfur (активность АМП-фракций 0÷13,5%) и G. candidum (0÷6,5%), а наибольшую — R. mucilaginosa (12,3÷56,4%), C. albicans (22,0÷32,9%) и C. neoformans (17,1÷29,9%). Активность АМП-фракций человеческой сыворотки значимо не коррелировала ни с одной из таковых у прочих млекопитающих (r=0,459÷0,527). Значимые корреляции имели место между этими показателями для кроличьей и бычьей сывороток (r = 0,827), а также для кроличьей и мышиной (r = 0,753). Заключение. Различия в величинах активности АМП-фракций сывороток в отношении разных родов/видов дрожжей указывают на наличие специфичности, обусловленной различиями в структурной организации цитоплазматической мембраны клеток дрожжей, а также отличиями в составе АМП у разных млекопитающих.
Список литературы
1. Арзуманян В.Г. Дрожжи рода Malassezia: таксономия, идентификация, значение в экологии и патологии человека. Новое в систематике и номенклатуре грибов (ред.Ю.Т.Дьяков, Ю.В.Сергеев). Москва, Медицина для всех. 2003:458-492.
2. Арзуманян В.Г., Мальбахова Е.Т., Фошина Е.П., Артемьева Т.А., Бутовченко Л.М., Вартанова Н.О., Шмелева О.А. Патент на изобретение № 2602298 от 21.10.2016 по заявке № 2015113069, приоритет 10.04.2015: Способ определения совокупной активности антимикробных пептидов как маркера состояния местного иммунитета различных эпителиальных тканей. Патентообладатель ФГБНУ НИИВС им. Мечникова.
3. Арзуманян В.Г., Шмелева О.А. Клинически значимые дрожжевые грибы — классификация, антигены и современные методы диагностики. Микология сегодня. Ю.Т.Дьяков, А.Ю.Сергеев (ред.). М.: Национальная академия микологии. 2016, 3:116-139.
4. Поляков Е.Г., Дерябин Д.Г., Гриценко В.А. Патент на изобретение № 2247987 от 10.03.2005, приоритет 22.01.2003. Способ определения бактерицидной активности сыворотки крови. Патентообладатель ООО «Центр научного зондирования» (RU).
5. Arzumanian V., Shmeleva O., Michailova N. Elevated Activity Levels of Serum Antimicrobial Peptides in Mice as Response to Immunization with Yeast Antigens. Med. Mycol. Open. Access. 2017, 3(1):23.
6. Guimarгes L.L., Marcos S., Toledo M.S. et al. Structural diversity and biological significance of glycosphingolipids in pathogenic and opportunistic fungi Front. Cell. Infect. Microbiol. 2014, 4:138-146.
7. Johansson B.G., Malmquist J. Quantitative Immunochemical Determination of Lysozyme (Muramidase) in Serum and Urine. Scandinavian Journal of Clinical and Laboratory Investigation. 1971, 27(3):255-261.
8. Kavishwar Amol, Shukla P K. Candidacidal activity of a monoclonal antibody that binds with glycosyl moieties of proteins of Candida albicans. Medical Mycology. 2006, 44(2):159-167.
9. Magalhгes G.M., Saut J.P., Beninati T. et al. Cerebral cryptococcomas in a cow. J. Comp. Pathol. 2012, 147(2-3):106-110.
10. Martin L., Koczera P., Simons N. et al. The Human Host Defense Ribonucleases 1, 3 and 7 Are Elevated in Patients with Sepsis after Major Surgery — A Pilot Study. Int. J. Mol. Sci. 2016, 17(3):294-305.
11. Ortega-Martínez I., Gardeazabal J., Erramuzpe A. et al. Vitronectin and dermcidin serum levels predict the metastatic progression of AJCC I—II early-stage melanoma. Int. J. Cancer. 2016, 139(7):1598-1607.
12. Salazar V.A., Arranz-Trullén J., Navarro S. et al. Secretory RNase 3 and RNase 7 against Candida albicans. Microbiology open. 2016, 5(5):830-845.
13. Sebaa S., Hizette N., Boucherit-Otmani Z. et al. Dose-dependent effect of lysozyme upon Candida albicans biofilm. Mol. Med. Rep. 2017, 15(3):1135-1142.
14. Wawron W., Bochniarz M., Piech T.Yeast mastitis in dairy cows in the middle-eastern part of Poland. Bull. Vet. Inst. Pulawy. 2010, 54:201-204.
15. Zasloff M. Antimicrobial Peptides in Health and Disease. The New England Journal of Medicine. 2002, 347(1):1199-1200.
16. Zeth K., Sancho-Vaello E. The Human Antimicrobial Peptides Dermcidin and LL-37 Show Novel Distinct Pathways in Membrane Interactions. Front. Chem. 2017, 5:86-92.
17. Zimmerman L.B., Worley B.V., Palermo E.F. et al. Absorbance-based assay for membrane disruption by antimicrobial peptides and synthetic copolymers using pyrroloquinoline quinone-loaded liposomes. Anal. Biochem. 2011, 411(2):194-199.
Journal of microbiology, epidemiology and immunobiology. 2019; 1: 17-22
ANTIFUNGAL ACTIVITY OF HUMAN AND SOME MAMMALS SERA
https://doi.org/10.36233/0372-9311-2019-1-17-22Abstract
Aim. Estimation of activity of native human serum and its antimicrobial peptides fraction against clinically important yeasts and comparison with the activity of some mammals sera. Materials and methods. Pooled samples of human, bovine, rabbit and mouse sera and collection strains of yeasts Candida albicans, Rhodotorula mucilaginosa, Malassezia furfur, Cryptococcus neoformans, Geotrichum candidum, Trichosporon cutaneum, Saccharomyces cerevisiae were used in the study. Antimicrobial peptides fractions (AMP) were obtained by filtration through molecular filters with 100 kDa pores. Activity of sera and their AMP-fractions were estimated by spectrophotometric method. Results. Activity of native mammal sera varied in diapason 73÷89% independently from yeast genus, although AMP-fractions activity varied more significantly. The minimal sensitivity to AMP-fractions of sera demonstrated M. furfur (activity values were equal 0÷13,5%) and G. candidum (0÷6,5%), but the maximal — R. mucilaginosa (12,3÷56,4%), C. albicans (22,0÷32,9%), and C. neoformans (17,1÷29,9%). Activity values of AMP-fractions of human serum were correlated meaningfully with no of the values of other mammals (Pirson coefficient r=0,459÷0,527). Considerable correlation of the indexes took place between rabbit and bovine sera (r=0,827), as well as between rabbit and mouse sera (r = 0,753). Conclusion. The differences between AMP-fractions activity towards studied yeast genera/specia indicate the occurrence of its specificity probably related with structural organization of cytoplasmic membrane of yeast cells as well as with variations in AMP composition in different mammals.
References
1. Arzumanyan V.G. Drozhzhi roda Malassezia: taksonomiya, identifikatsiya, znachenie v ekologii i patologii cheloveka. Novoe v sistematike i nomenklature gribov (red.Yu.T.D'yakov, Yu.V.Sergeev). Moskva, Meditsina dlya vsekh. 2003:458-492.
2. Arzumanyan V.G., Mal'bakhova E.T., Foshina E.P., Artem'eva T.A., Butovchenko L.M., Vartanova N.O., Shmeleva O.A. Patent na izobretenie № 2602298 ot 21.10.2016 po zayavke № 2015113069, prioritet 10.04.2015: Sposob opredeleniya sovokupnoi aktivnosti antimikrobnykh peptidov kak markera sostoyaniya mestnogo immuniteta razlichnykh epitelial'nykh tkanei. Patentoobladatel' FGBNU NIIVS im. Mechnikova.
3. Arzumanyan V.G., Shmeleva O.A. Klinicheski znachimye drozhzhevye griby — klassifikatsiya, antigeny i sovremennye metody diagnostiki. Mikologiya segodnya. Yu.T.D'yakov, A.Yu.Sergeev (red.). M.: Natsional'naya akademiya mikologii. 2016, 3:116-139.
4. Polyakov E.G., Deryabin D.G., Gritsenko V.A. Patent na izobretenie № 2247987 ot 10.03.2005, prioritet 22.01.2003. Sposob opredeleniya bakteritsidnoi aktivnosti syvorotki krovi. Patentoobladatel' OOO «Tsentr nauchnogo zondirovaniya» (RU).
5. Arzumanian V., Shmeleva O., Michailova N. Elevated Activity Levels of Serum Antimicrobial Peptides in Mice as Response to Immunization with Yeast Antigens. Med. Mycol. Open. Access. 2017, 3(1):23.
6. Guimarges L.L., Marcos S., Toledo M.S. et al. Structural diversity and biological significance of glycosphingolipids in pathogenic and opportunistic fungi Front. Cell. Infect. Microbiol. 2014, 4:138-146.
7. Johansson B.G., Malmquist J. Quantitative Immunochemical Determination of Lysozyme (Muramidase) in Serum and Urine. Scandinavian Journal of Clinical and Laboratory Investigation. 1971, 27(3):255-261.
8. Kavishwar Amol, Shukla P K. Candidacidal activity of a monoclonal antibody that binds with glycosyl moieties of proteins of Candida albicans. Medical Mycology. 2006, 44(2):159-167.
9. Magalhges G.M., Saut J.P., Beninati T. et al. Cerebral cryptococcomas in a cow. J. Comp. Pathol. 2012, 147(2-3):106-110.
10. Martin L., Koczera P., Simons N. et al. The Human Host Defense Ribonucleases 1, 3 and 7 Are Elevated in Patients with Sepsis after Major Surgery — A Pilot Study. Int. J. Mol. Sci. 2016, 17(3):294-305.
11. Ortega-Martínez I., Gardeazabal J., Erramuzpe A. et al. Vitronectin and dermcidin serum levels predict the metastatic progression of AJCC I—II early-stage melanoma. Int. J. Cancer. 2016, 139(7):1598-1607.
12. Salazar V.A., Arranz-Trullén J., Navarro S. et al. Secretory RNase 3 and RNase 7 against Candida albicans. Microbiology open. 2016, 5(5):830-845.
13. Sebaa S., Hizette N., Boucherit-Otmani Z. et al. Dose-dependent effect of lysozyme upon Candida albicans biofilm. Mol. Med. Rep. 2017, 15(3):1135-1142.
14. Wawron W., Bochniarz M., Piech T.Yeast mastitis in dairy cows in the middle-eastern part of Poland. Bull. Vet. Inst. Pulawy. 2010, 54:201-204.
15. Zasloff M. Antimicrobial Peptides in Health and Disease. The New England Journal of Medicine. 2002, 347(1):1199-1200.
16. Zeth K., Sancho-Vaello E. The Human Antimicrobial Peptides Dermcidin and LL-37 Show Novel Distinct Pathways in Membrane Interactions. Front. Chem. 2017, 5:86-92.
17. Zimmerman L.B., Worley B.V., Palermo E.F. et al. Absorbance-based assay for membrane disruption by antimicrobial peptides and synthetic copolymers using pyrroloquinoline quinone-loaded liposomes. Anal. Biochem. 2011, 411(2):194-199.
