Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. 2018; : 93-101
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ МАСС-СПЕКТРОМЕТРИЧЕСКОГО АНАЛИЗА ДЛЯ ДЕТЕКЦИИ БАКТЕРИАЛЬНЫХ ТОКСИНОВ
https://doi.org/10.36233/0372-9311-2018-1-93-101Аннотация
Список литературы
1. Автономов Д. М., Агрон И. А., Кононихин А. С., Николаев Е. Н. Создание базы данных точных массово-временных меток для качественного и количественного подхода в исследовании протеома мочи человека с использованием изотопного мечения. Труды МФТИ. 2009,1:24-29.
2. Беризовская Е.И., Ихалайнен А.А., Антохин А.М., Таранченко В.Ф., Гончаров В.М., Митрофанов Д.А., Удинцев А.В., Аксенов А.В., Шевлякова О.А., Родин И.А., Шпигун О.А. Методы обработки масс-спекфомефических данных при идентификации пептидов и белков. Вести. Моек, ун-та. Сер. 2. Химия. 2015, 5: 266-278.
3. Германчук В.Г., Уткин Д.В., Спицын А.Н., Киреев М.Н., Щербакова Н.Е. Индикация холерного токсина с помощью MALDI масс-спектрометрии. ЗНИСО. 2015, 3 (264): 28-31.
4. Германчук В.Г., Уткин Д.В., Спицын А.Н., Михеева Е.А., Осина Н.А. Применение методов спектроскопического анализа для выявления холерного токсина. ЗНИСО. 2016, 6 (279): 40-43.
5. Гришин И.Д. Времяпролетная масс-спекpомефия с матрично-активированной лазерной десорбцией/ионизацией для анализа высокомолекулярных и металлоорганических соединений. Элкктроннок учебно-методическое пособие. Нижний Новгород, 2014.
6. Дубровский Я. А., Подольская Е. П. Определение токсинов пептидной природы методом MALDI-MS (обзор). Научное приборосфоение. 2010,4: 21-35.
7. Ильина Е. Н. Молекулярные средства измерения в современной микробиологической лаборатории. Клин. лаб. диагностика. 2013, 9: 70.
8. Краснов Н. В., Лютвинский Я. И., Подольская Е. П. Масс-спеегрометфия с мягкими методами ионизации в протеомном анализе. Научное приборосфоение, 2010,4: 5-20.
9. Лебедев А. Т, Заикин В. Г. Задачи и достижения современной масс-спекфомефии. Заводская лаборатория. Диагностика материалов. 2007, 2: 21-29.
10. ПолунинаТ. А., Киреев М. Н., ХрамченковаТ. А., Спицын А. Н., Григорьева Г. В. Масс-спекфомефия в медицине и биотехнологии. Журн. микробиол. 2013, 5:112-118.
11. Супотницкий М. В. Бактериальные токсины. Их природа, механизмы действия, возможности консфуирования гибридных и модифицированныхтоксинов. Биопрепараты. Профилактика. Диагностика. Лечение. 2011,1: 6-16.
12. Тарасова И. А. Жидкостная хроматофафия в критических условиях в сочетании с масс-спекфомефией для изучения первичной сфуктуры биомолекул, Дисс. на соискание уч. степени кандидата физико-математических наук. 2007.
13. Тюрин Ю. А., Хайруллин Р. 3., Салафутдинов И. И. Масс-спеетромефическая идентификация стафилококковых пептидгидролаз. Вестник технологического университета. 2015,16: 287-289.
14. Barr J. R., Mjura Н., Boyer А. Е. et al. Botulinum neurotoxin detection and differentiation by mass spectrometry. Emerg. Infect. Dis. 2005,10:224-234.
15. Bilitewski U., Brenner-Weiss G., Hansen P.-D. et al. Bioresponse-linked instrumental analysis. Trends in Analytical Chemistry. 2000, 7:428-443.
16. Bhat V.R., Ramakrishna J., Sashidhar R.B. Outbreak of mycotoxicosis in Kashmir Valley. Nutrition news India. 1989,1:1-3.
17. Cheng K., Chui H., Domish L. D. et al. Recent development of mass spectrometry and proteomics applications in identification and typing ofbacteria. Proteomics-Clinical Applications. 2016, 4: 346-357.
18. Clark R.F., Williams S.R., Nordt S.P. et al. A review of selected seafood poisonings. Undersea Hyperb Med. 1999,26:175-184.
19. Clifton К. E, Zaragoz J. W. Bacteriophage cell lysis of Shiga toxin-producing Escherichia coli for top-down proteomic identification of Shiga toxins 1 & 2 using matrix-assisted laser desorptton/ionization tandem time-of-flight mass spectrometry. Rapid Commun Mass Spectrom. 2016,6:671-680.
20. Finlay B., Falkow S. Common themes in microbial pathogenicity. Microbiol. Rev. 1997, 2: 210-230.
21. Hillenkamp E, Karas M. Matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry of biopolymers. Anal. Chem. 1991, 24: 1193A-1202A.
22. Hiroshi Hinou, Masaki Kurogochi, Hiroki Shimizu et al. Characterization of Vibrio cholerae neuraminidase by a novel mechanism-based fluorescent labeling reagent. Biochemistry. 2005, 35:11669-11675.
23. Hjemo K., Hojrup P. Interpretation oftandem mass spectrometry (MSMS) spectra for peptide analysis. Methods in Molecular Biology. 2015,1348: 83-102.
24. Kalb S. R., Boyer A. E., Barr J. R. Mass spectrometric detection of bacterial protein toxins and their enzymatic activity. Toxins. 2015,7: 3497-3511.
25. Karas M., Bachmann D., BahrD., Hillenkamp F. Matrix-assisted ultraviolet-laser desorption of nonvolatile compounds. Int. J. Mass Spectrom. Ion Proc. 1987, 78: 53-68.
26. Karas M., GliickmannM., Schefer J. Ionization in matrix-assisted laser desorption/ionization: singly charged molecular ions are the lucky survivors. J. Mass Spectrom. 2000, 35: 1-12.
27. Kull S., Pauly D., Stormann B. et al. Multiplex detection of microbial and plant toxins by immunoaffinity enrichment and matrix-assisted laser desorptton/ionization mass spectrometry. Anal. Chem. 2010, 82 (7): 2910-2924.
28. Nedelkov D., Nelson R.W. Detection of Staphylococcal enterotoxin В via biomolecular interaction analysis mass spectrometry. Appl. Environ. Microbiol. 2003,9: 5212.
29. Nedelkov D., Rasooly A., Nelson R.W. Multitoxin biosensor-mass spectrometry analysis: a new approach for rapid, real-time, sensitive analysis of staphylococcal toxins in food. Int. J. Food Microbiol. 200^, 1:1-13.
30. Paauw A., Trip H, Niemcewicz M. et al. OmpU as abiomarker for rapid discrimination between toxigenic and epidemic Vibrio cholerae 01/0139 and non-epidemic Vibrio cholerae in a modified MALDI TOF MS assay. BMC Microbiol. 2014,14 (1): 158.
31. Pappin D. J., Hoj’rup P. N., Bleasby A. J. Rapid identification of proteins by peptide-mass fingerprinting. Curr. Biol. 1993, 6: 327-332.
32. Puup E., Phililps 14. J., Gibson B. W. et al. Matrix-assisted laser desoortion/ionization-time of flight-mass sprctromtetdy oflipopolysacchartee species separated by slabpnlyacrilamide gel electrophoresis: high-resolution separation and molecularweight determination oflipooltgosac-charides from Vibrio fisheri strain HMK. Electrophoresis. 2004, 25 (14): 2156-2164.
33. Roy-Lachapelle A., Solliec M., Bouchard MF. et al. Detection of cyanotoxins in algae dietary supplements. Toxins (Basel). 2017, 9 (3): E76.
34. Shevchenko A., Wilm M., Vorm 0. et al. Mass spectrometric sequencing of proteins silver-stained polyacrylamide gels. Anal. Chem. 1996, 5: 850-858
35. Switzar L., Giera M., Niessen W. Protein digestion: an overview of the available techniques and recent developments. J. Proteome Res. 2013,12:1067.
36. Tsilia V., Devereese В., de Baenst I. et.al Application of MALDI-TOF mass ppectrometry for the detection of enterotoxins produced by pathogenic strains of the Bacillus cereus group. Analytical and Bioanalytical Chemistry. 2012,6:1691-1702.
37. Thevis M., Loo R.R., Loo o.A.Mass spsctrometric characterization of transferrins and their fragments derived by reduction of disulfide bonds. J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2003, 6: 635647.
38. Van Baar B.L.M., Hulst A.G., Wils E.R.J. Characterisation of cholera toxin by liquid chroma-tography-electrospray mass spectrometry. Toxicon. 1999, 1: 85-108.
39. Van Baar B.L.M., Hulst A.G., Roberts B. et al. Characterization of tetanus toxin, neat and in culture supernatant, by electrospray mass spectrometry Analytical Biochemistry 2002,2:278289.
Journal of microbiology, epidemiology and immunobiology. 2018; : 93-101
THE USE OF MASS SPECTROMETRIC ANALYSIS FOR THE DETECTION OF BACTERIAL TOXINS
Poleeva M. V., Chemisova O. S.
https://doi.org/10.36233/0372-9311-2018-1-93-101Abstract
References
1. Avtonomov D. M., Agron I. A., Kononikhin A. S., Nikolaev E. N. Sozdanie bazy dannykh tochnykh massovo-vremennykh metok dlya kachestvennogo i kolichestvennogo podkhoda v issledovanii proteoma mochi cheloveka s ispol'zovaniem izotopnogo mecheniya. Trudy MFTI. 2009,1:24-29.
2. Berizovskaya E.I., Ikhalainen A.A., Antokhin A.M., Taranchenko V.F., Goncharov V.M., Mitrofanov D.A., Udintsev A.V., Aksenov A.V., Shevlyakova O.A., Rodin I.A., Shpigun O.A. Metody obrabotki mass-spekfomeficheskikh dannykh pri identifikatsii peptidov i belkov. Vesti. Moek, un-ta. Ser. 2. Khimiya. 2015, 5: 266-278.
3. Germanchuk V.G., Utkin D.V., Spitsyn A.N., Kireev M.N., Shcherbakova N.E. Indikatsiya kholernogo toksina s pomoshch'yu MALDI mass-spektrometrii. ZNISO. 2015, 3 (264): 28-31.
4. Germanchuk V.G., Utkin D.V., Spitsyn A.N., Mikheeva E.A., Osina N.A. Primenenie metodov spektroskopicheskogo analiza dlya vyyavleniya kholernogo toksina. ZNISO. 2016, 6 (279): 40-43.
5. Grishin I.D. Vremyaproletnaya mass-spekpomefiya s matrichno-aktivirovannoi lazernoi desorbtsiei/ionizatsiei dlya analiza vysokomolekulyarnykh i metalloorganicheskikh soedinenii. Elkktronnok uchebno-metodicheskoe posobie. Nizhnii Novgorod, 2014.
6. Dubrovskii Ya. A., Podol'skaya E. P. Opredelenie toksinov peptidnoi prirody metodom MALDI-MS (obzor). Nauchnoe priborosfoenie. 2010,4: 21-35.
7. Il'ina E. N. Molekulyarnye sredstva izmereniya v sovremennoi mikrobiologicheskoi laboratorii. Klin. lab. diagnostika. 2013, 9: 70.
8. Krasnov N. V., Lyutvinskii Ya. I., Podol'skaya E. P. Mass-speegrometfiya s myagkimi metodami ionizatsii v proteomnom analize. Nauchnoe priborosfoenie, 2010,4: 5-20.
9. Lebedev A. T, Zaikin V. G. Zadachi i dostizheniya sovremennoi mass-spekfomefii. Zavodskaya laboratoriya. Diagnostika materialov. 2007, 2: 21-29.
10. PoluninaT. A., Kireev M. N., KhramchenkovaT. A., Spitsyn A. N., Grigor'eva G. V. Mass-spekfomefiya v meditsine i biotekhnologii. Zhurn. mikrobiol. 2013, 5:112-118.
11. Supotnitskii M. V. Bakterial'nye toksiny. Ikh priroda, mekhanizmy deistviya, vozmozhnosti konsfuirovaniya gibridnykh i modifitsirovannykhtoksinov. Biopreparaty. Profilaktika. Diagnostika. Lechenie. 2011,1: 6-16.
12. Tarasova I. A. Zhidkostnaya khromatofafiya v kriticheskikh usloviyakh v sochetanii s mass-spekfomefiei dlya izucheniya pervichnoi sfuktury biomolekul, Diss. na soiskanie uch. stepeni kandidata fiziko-matematicheskikh nauk. 2007.
13. Tyurin Yu. A., Khairullin R. 3., Salafutdinov I. I. Mass-speetromeficheskaya identifikatsiya stafilokokkovykh peptidgidrolaz. Vestnik tekhnologicheskogo universiteta. 2015,16: 287-289.
14. Barr J. R., Mjura N., Boyer A. E. et al. Botulinum neurotoxin detection and differentiation by mass spectrometry. Emerg. Infect. Dis. 2005,10:224-234.
15. Bilitewski U., Brenner-Weiss G., Hansen P.-D. et al. Bioresponse-linked instrumental analysis. Trends in Analytical Chemistry. 2000, 7:428-443.
16. Bhat V.R., Ramakrishna J., Sashidhar R.B. Outbreak of mycotoxicosis in Kashmir Valley. Nutrition news India. 1989,1:1-3.
17. Cheng K., Chui H., Domish L. D. et al. Recent development of mass spectrometry and proteomics applications in identification and typing ofbacteria. Proteomics-Clinical Applications. 2016, 4: 346-357.
18. Clark R.F., Williams S.R., Nordt S.P. et al. A review of selected seafood poisonings. Undersea Hyperb Med. 1999,26:175-184.
19. Clifton K. E, Zaragoz J. W. Bacteriophage cell lysis of Shiga toxin-producing Escherichia coli for top-down proteomic identification of Shiga toxins 1 & 2 using matrix-assisted laser desorptton/ionization tandem time-of-flight mass spectrometry. Rapid Commun Mass Spectrom. 2016,6:671-680.
20. Finlay B., Falkow S. Common themes in microbial pathogenicity. Microbiol. Rev. 1997, 2: 210-230.
21. Hillenkamp E, Karas M. Matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry of biopolymers. Anal. Chem. 1991, 24: 1193A-1202A.
22. Hiroshi Hinou, Masaki Kurogochi, Hiroki Shimizu et al. Characterization of Vibrio cholerae neuraminidase by a novel mechanism-based fluorescent labeling reagent. Biochemistry. 2005, 35:11669-11675.
23. Hjemo K., Hojrup P. Interpretation oftandem mass spectrometry (MSMS) spectra for peptide analysis. Methods in Molecular Biology. 2015,1348: 83-102.
24. Kalb S. R., Boyer A. E., Barr J. R. Mass spectrometric detection of bacterial protein toxins and their enzymatic activity. Toxins. 2015,7: 3497-3511.
25. Karas M., Bachmann D., BahrD., Hillenkamp F. Matrix-assisted ultraviolet-laser desorption of nonvolatile compounds. Int. J. Mass Spectrom. Ion Proc. 1987, 78: 53-68.
26. Karas M., GliickmannM., Schefer J. Ionization in matrix-assisted laser desorption/ionization: singly charged molecular ions are the lucky survivors. J. Mass Spectrom. 2000, 35: 1-12.
27. Kull S., Pauly D., Stormann B. et al. Multiplex detection of microbial and plant toxins by immunoaffinity enrichment and matrix-assisted laser desorptton/ionization mass spectrometry. Anal. Chem. 2010, 82 (7): 2910-2924.
28. Nedelkov D., Nelson R.W. Detection of Staphylococcal enterotoxin V via biomolecular interaction analysis mass spectrometry. Appl. Environ. Microbiol. 2003,9: 5212.
29. Nedelkov D., Rasooly A., Nelson R.W. Multitoxin biosensor-mass spectrometry analysis: a new approach for rapid, real-time, sensitive analysis of staphylococcal toxins in food. Int. J. Food Microbiol. 200^, 1:1-13.
30. Paauw A., Trip H, Niemcewicz M. et al. OmpU as abiomarker for rapid discrimination between toxigenic and epidemic Vibrio cholerae 01/0139 and non-epidemic Vibrio cholerae in a modified MALDI TOF MS assay. BMC Microbiol. 2014,14 (1): 158.
31. Pappin D. J., Hoj’rup P. N., Bleasby A. J. Rapid identification of proteins by peptide-mass fingerprinting. Curr. Biol. 1993, 6: 327-332.
32. Puup E., Phililps 14. J., Gibson B. W. et al. Matrix-assisted laser desoortion/ionization-time of flight-mass sprctromtetdy oflipopolysacchartee species separated by slabpnlyacrilamide gel electrophoresis: high-resolution separation and molecularweight determination oflipooltgosac-charides from Vibrio fisheri strain HMK. Electrophoresis. 2004, 25 (14): 2156-2164.
33. Roy-Lachapelle A., Solliec M., Bouchard MF. et al. Detection of cyanotoxins in algae dietary supplements. Toxins (Basel). 2017, 9 (3): E76.
34. Shevchenko A., Wilm M., Vorm 0. et al. Mass spectrometric sequencing of proteins silver-stained polyacrylamide gels. Anal. Chem. 1996, 5: 850-858
35. Switzar L., Giera M., Niessen W. Protein digestion: an overview of the available techniques and recent developments. J. Proteome Res. 2013,12:1067.
36. Tsilia V., Devereese V., de Baenst I. et.al Application of MALDI-TOF mass ppectrometry for the detection of enterotoxins produced by pathogenic strains of the Bacillus cereus group. Analytical and Bioanalytical Chemistry. 2012,6:1691-1702.
37. Thevis M., Loo R.R., Loo o.A.Mass spsctrometric characterization of transferrins and their fragments derived by reduction of disulfide bonds. J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2003, 6: 635647.
38. Van Baar B.L.M., Hulst A.G., Wils E.R.J. Characterisation of cholera toxin by liquid chroma-tography-electrospray mass spectrometry. Toxicon. 1999, 1: 85-108.
39. Van Baar B.L.M., Hulst A.G., Roberts B. et al. Characterization of tetanus toxin, neat and in culture supernatant, by electrospray mass spectrometry Analytical Biochemistry 2002,2:278289.
События
-
Журнал «Успехи наук о животных» присоединился к Elpub! >>>
18 июл 2025 | 12:37 -
Журнал «Наука. Инновации. Технологии» принят в DOAJ >>>
17 июл 2025 | 12:17 -
К платформе Elpub присоединился журнал « Библиотечный мир» >>>
15 июл 2025 | 12:17 -
Журнал «Концепт: Философия, религия, культура» принят в Scopus >>>
9 июл 2025 | 13:25 -
К платформе Elpub присоединился журнал «The BRICS Health Journal» >>>
10 июн 2025 | 12:52